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Oberflächenrezeptoren GP-IIb IIIA ; führen [Gawaz, 1999]. Abbildung 2 gibt eine biochemischen Vorgänge einem aggregierenden Thrombozyten wieder. Die Proteinkinase C phosphoryliert eine Reihe weiterer regulatorischer Proteine, welche die Sekretion von Granula und die Aktivierung von GP-IIb IIIa steuern. Phospholipase A2 katalysiert die Freisetzung von Arachidonsäure aus den Membranphospholipiden; Arachidonsäure wiederum wird durch die Cyclooxygenase zunächst zu PGG2 umgesetzt und dann reduziert zu PGH2, woraus die Thromboxan-Synthase schließlich Thromboxan A2 TXA2 ; synthetisiert vgl. 1.6 ; . Das so entstandene und in den Extrazellulärraum freigesetzte TXA2 wirkt über einen spezifischen TXA2-Rezeptor auf der Thrombozytenoberfläche aktivierend auf die Aggregation und führt über Vasokonstriktion zu einer Verlangsamung der Strömungsgeschwindigkeit, was ebenfalls die Thrombusbildung unterstützt. TXA2 wird allerdings sehr rasch zu Thromboxan B2 TXB2 ; hydrolysiert und ist als stabiles Endprodukt im Plasma nachweisbar. Ein wichtiger inhibitorischer Signalweg beinhaltet die Bildung des second messenger Moleküls cAMP durch das Enzym Adenylatzyklase. Dieses wird durch Antagonisten der Thrombozytenaktivierung wie Prostazyklin und Prostaglandin E1 aktiviert und escitalopram.

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